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<!DOCTYPE html>

<title>Multienzymkomplex</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Multienzymkomplex</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Multienzymkomplexe</b> sind Gruppen von <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a>, die aufeinanderfolgende Schritte im <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Metabolismus</a> der <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> katalysieren und miteinander <a href="Assoziation_(Chemie)" title="Assoziation (Chemie)">assoziiert</a> sind. Alle <a href="Organismus" title="Organismus">Organismen</a> nutzen dieses Prinzip, das einen wichtigen Schritt bei der Verbesserung der <a href="Katalysatoraktivit%C3%A4t" title="Katalysatoraktivität">katalytischen Effizienz</a> darstellt. Die Vorteile sind offensichtlich:

</p>

<ul><li>enzymatische Umsetzungen sind durch <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusionsvorgänge</a> limitiert, d. h. durch die Häufigkeit, mit der Enzyme auf ihre Substrate treffen. In Multienzymkomplexen wird die Distanz, die ein Reaktionsprodukt (das ist das Substrat der nachfolgenden Reaktion) zurücklegen muss, minimiert, da die Reaktionszwischenprodukte an dem Komplex gebunden bleiben;

<ul><li>wo zutreffend, entfällt die <a href="Hydratisierung" title="Hydratisierung">Hydratisierung</a> des Produktes und das Abstreifen der Hydrathülle vor der nächsten enzymatischen Umwandlung;</li></ul></li>

<li>das Prinzip vermindert die Chance, dass Metabolite unangemessene <a href="Nebenreaktion" title="Nebenreaktion">Nebenreaktionen</a> eingehen;</li>

<li>Multienzymkomplexe können einheitlichen Kontrollmechanismen unterworfen werden.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Beispiele">Beispiele</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Der_Pyruvatdehydrogenase-Komplex">Der Pyruvatdehydrogenase-Komplex</h3></div>

<p>Dieser <a href="Pyruvatdehydrogenase-Komplex" title="Pyruvatdehydrogenase-Komplex">Komplex</a> ist die Eintrittspforte des <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvats</a> in den <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a> der <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a>. In seiner Gesamtheit wird er durch das eigene Reaktionsprodukt, <a href="Acetyl-Coenzym_A" title="Acetyl-Coenzym A">Acetyl-Coenzym A</a> (AcCoA), reguliert. Er enthält mehrere <a href="Protein-Untereinheit" title="Protein-Untereinheit">Einheiten</a> dreier Enzyme

</p>

<ul><li>E1 <a href="Pyruvatdehydrogenase_E1" title="Pyruvatdehydrogenase E1">Pyruvat-Dehydrogenase</a> (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/1.2.4.1">1.2.4.1</a>)</li>

<li>E2 <a href="Dihydrolipoyl-Transacetylase" title="Dihydrolipoyl-Transacetylase">Dihydrolipoyl-Transacetylase</a> (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/2.3.1.12">2.3.1.12</a>)</li>

<li>E3 <a href="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase" title="Dihydrolipoyl-Dehydrogenase">Dihydrolipoyl-Dehydrogenase</a> (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/1.8.1.4">1.8.1.4</a>)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Der_„Glykolysekomplex“"><span id="Der_.E2.80.9EGlykolysekomplex.E2.80.9C"></span>Der „Glykolysekomplex“</h3></div>

<p>Eine weitere Vervollkommnung dieses Prinzips wurde vor etlichen Jahren durch seinen Pionier, <a href="Sidney_A._Bernhard" title="Sidney A. Bernhard">Sidney A. Bernhard</a> (1927–1988; University of Oregon, Eugene) entdeckt, ist jedoch weitgehend unbeachtet geblieben: die „Metabolit-modulierte dynamische Enzymassoziation“ aufeinanderfolgender Mitglieder einer Reaktionskette. Hier werden nach dem Prinzip einer dynamischen Assoziation heterologe Enzympaarungen eingeleitet, die bis zur Umsetzung eines Substrates Bestand haben. Nach diesem Ereignis dissoziiert das „<a href="Donator" class="mw-disambig" title="Donator">Donorenzym</a>“, während das „<a href="Akzeptor" class="mw-disambig" title="Akzeptor">Akzeptorenzym</a>“ assoziiert. In einem ständigen Wechsel von Akzeptor- und Donorfunktionen werden damit <a href="Metabolit" title="Metabolit">Metabolite</a> „weitergereicht“ und verändert.

</p><p><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"></span>

</p><p>Dieses Prinzip erklärt die Tatsache, dass aufeinanderfolgende Enzyme, wie die

<a href="Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase" title="Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase">Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase</a> (GAPDH) und die <a href="Phosphoglyceratkinase" title="Phosphoglyceratkinase">Phosphoglyceratkinase</a> (PGK) der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> nur schwer voneinander zu trennen sind – und wenn, dann unter Aktivitätsverlust.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Schritte_im_Einzelnen">Schritte im Einzelnen</h4></div>

<ul><li><a href="Fructose-1%2C6-bisphosphatase" title="Fructose-1,6-bisphosphatase">Fructose-1,6-bisphosphatase</a> (FBPase, rot) wird durch aktive <a href="Phosphofructokinase" class="mw-redirect" title="Phosphofructokinase">Phosphofructokinase</a> (PFK, grün) in Schach gehalten. Dadurch wird <i>in den meisten</i> (aber nicht allen) Geweben der gleichzeitige Ablauf gegenläufiger Reaktionen verhindert;

<ul><li>gleichzeitige Aktivität von PFK und FBPase in einem sogenannten „<a href="Substratzyklus" title="Substratzyklus">Substratzyklus</a>“ (<i>„futile cycle“</i>) kann jedoch sinnvoll sein (regulatorisches Phänomen, Wärmeerzeugung bei einigen Insekten);</li></ul></li>

<li>Fructose-1.6-bisphosphat (F-1.6BP) bindet an Aldolase und bewirkt dadurch

<ul><li>die Dissoziation des jetzt inaktiven (roten) Vorläuferenzyms PFK; gleichzeitig veranlasst es die Assoziation des noch inaktiven Folgeenzyms (Glycerinaldehyd-3-phosphat-dehydrogenase, GAPDH, bzw. Glycerinphosphat-dehydrogenase, GDH)</li></ul></li>

<li>Einschlagen des GDH (NADH,H<sup>+</sup>-Überschuss) bzw. GAPDH-Weges (NAD<sup>+</sup>-Überschuss) wird durch den Energiestatus der Zelle bestimmt (NADH,H<sup>+</sup>-Mangel aktiviert energieerzeugende, <a href="Katabolismus" title="Katabolismus">katabole</a> Wege, hier die Glykolyse). Die Aktivierung von GDH und GAPDH wird durch Assoziation der inaktiven (roten) Dimer-Formen in die aktiven Tetramere (grün) unterstützt.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>D. K. Srivastava, S. A. Bernhard: <i>Metabolite transfer via enzyme-enzyme complexes.</i> In: <i>Science</i>, Band 234, 1986, S. 1081–1086.</li>

<li>M. F. Dunn, G. L. Rossi: <i>Obituary: Recollections of Sidney Bernhard (1927–1988).</i> In: <i>Trends Biochem. Sci.</i>, Band 15, 1990, S. 84–85.</li>

<li>Eckhart Schweizer: <cite style="font-style:italic">Multienzymkomplexe</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Chemie in unserer Zeit</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 1973, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>25–31</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/ciuz.19730070105">10.1002/ciuz.19730070105</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Multienzymkomplex&rft.atitle=Multienzymkomplexe&rft.au=Eckhart+Schweizer&rft.date=1973&rft.doi=10.1002%2Fciuz.19730070105&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Chemie+in+unserer+Zeit&rft.pages=25-31&rft.volume=7" style="display:none"> </span></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Judit Ovádi: <cite style="font-style:italic">Old pathway — new concept: control of glycolysis by metabolite- modulated dynamic enzyme associations</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Trends in Biochemical Sciences</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>13</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>12</span>. Elsevier, 1988, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>486–490</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0968-0004%2888%2990237-x">10.1016/0968-0004(88)90237-x</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Multienzymkomplex&rft.atitle=Old+pathway+%E2%80%94+new+concept%3A+control+of+glycolysis+by+metabolite-+modulated+dynamic+enzyme+associations&rft.au=Judit+Ov%C3%A1di&rft.date=1988&rft.doi=10.1016%2F0968-0004%2888%2990237-x&rft.genre=journal&rft.issue=12&rft.jtitle=Trends+in+Biochemical+Sciences&rft.pages=486-490&rft.pub=Elsevier&rft.volume=13" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/misc/menz.html#def">Multienzymes</a></li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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